Zusammenhänge von Struktur und Funktion unterschiedlicher membranaktiver Peptide

Christian Mink

ISBN 978-3-8325-2522-4
132 Seiten, Erscheinungsjahr: 2010
Preis: 44.50 €
Zusammenhänge von Struktur und Funktion unterschiedlicher membranaktiver Peptide

Ziel der Arbeit war es, eine repräsentative Gruppe von antimikrobiellen (AMPs) und zellpenetrierenden Peptiden (CPPs) auf ihre Wechselwirkungen mit verschiedenen Arten von Zellen zu untersuchen. Dazu wurden 10 Peptide synthetisiert: Magainin 2, PGLa, MSI-103, CPF 1 sowie Piscidine 2 und BP100, des weiteren MAP, TAT sowie K8 und R8. Es wurden zum einen die zellpenetrierenden Eigenschaften untersucht, aber auch die antimikrobielle Aktivität sowie die hämolytischen, zytotoxischen Eigenschaften.

Zwei Peptide, das antimikrobielle BP100 und das zellpenetrierende MAP sollten mittels Festkörper-19F-NMR und Zirkular-Dichroismus (CD)-Spektroskopie einer Strukturuntersuchung unterzogen werden. Von BP100 war lediglich bekannt, dass es niedrige hämolytische und hohe antimikrobielle Aktivität aufwies. BP100, das als Antibiotikum gegen Pflanzenschädlinge eingesetzt werden soll, sollte zudem als Transporter in Pflanzenzellen benutzt werden.

Von MAP war bekannt, dass es zur Selbstaggregation neigt, diese sollte durch den Einsatz sterisch starrer D-Aminosäuren verhindert werden. Die Auswirkungen der Aggregation auf die antimikrobielle Aktivität und hämolytische Eigenschaften sollten ebenso untersucht werden wie die Effekte der Aggregation auf die CPP Aktivität.